Содержание
Кератин для волос: состав, применение, особенности
Многие девушки мечтают о прямых, послушных, блестящих и здоровых волосах. Этой цели можно достичь с помощью кератинового выпрямления.
Кератином называется белок, содержащийся в волосах, ногтях и ороговевших участках кожи. При производстве различных профессиональных косметологических средств применяется кератин, добытый из шкуры овец.
Состав
В состав природного кератина входит много разных веществ. Самыми ценными компонентами считаются белок и аминокислотный комплекс. В него входят глицин, цистин, аланин, цистеин.
Белок – основной компонент кератина. С помощью аминокислот он может принять любое состояние – жидкое, твердое, мягкое и плотное. Содержащийся в составе кератина цистин обеспечивает жесткость. Он придает волосам прочность, а также защищает их от ломкости. Созданию коллагена способствует цистеин. Он необходим для придания волосам эластичности (в несколько раз снижается риск повреждения волос).
Этот эффект достигается за счет обеспечения оптимального уровня жесткости.
В большинство косметологических средств входит гидролизованный кератин. При химической обработке это вещество расщепляется на мелкие молекулы. Они не наносят ущерб восстановительным способностям. Это дает возможность кератину раствориться в воде.
Применение
В настоящее время ассортимент оздоровительных средств на основе кератина весьма широк. В косметологии он используется для ухода за волосами. Кератин производится не только в чистом виде, но и входит в состав различных средств.
К ним относятся следующие:
- Профессиональные кератиновые средства для восстановления волос.
- Шампуни, кондиционеры.
- Маски, бальзамы, сыворотки.
В салонах красоты неизменной популярностью пользуются процедуры для кератинового выпрямления волос. Белок помогает закрыть микроскопические трещины и пустоту поврежденной волосяной структуры.
Еще кератин применяется при окрашивании.
Происходит изменение структуры волоса под действием химического комплекса. Благодаря нахождению в составе кератина происходит восстановление.
Косметологический белок, производимый в ампулах, применяется в домашних условиях. Его добавляют в разные кремы, лаки для ногтей, шампуни и кондиционеры. Кератин используют не только в оздоровительных целях, но и для стимулирования роста. Для достижения нужного результата процедуру необходимо повторять несколько раз.
Преимущества
Кератин обладает уникальными свойствами. Процедура кератинизации абсолютно безопасна. При ее использовании волосы не травмируются. При регулярном применении средств, в состав которых входит белок, они становятся крепче. Проведение процедуры кератинизации позволяет достичь двойного разглаживающего и лечебного эффекта.
Отрицательно влияет на состояние волос курение, алкоголь и некачественная еда. Они становятся сухими, тусклыми. Процесс кератинизации способствует попаданию молекул в волосяной стержень.
Белок питает волосы необходимыми микроэлементами и защищает от негативного воздействия окружающей среды. После его применения они становятся крепкими, упругими, блестящими. Основным недостатком процедуры кератинизации считается высокая стоимость.
Купить кератин для волос можно, обратившись в интернет-магазин Makeupstore.ru.
В случае если возникают трудности при выборе средства, то следует обратиться за помощью к менеджеру. Он предоставит исчерпывающую информацию о товаре, которая поможет приобрести подходящее средство.
Что содержится в составах кератина, ботокса и других средств для выпрямления и восстановления волос
В нашей статье мы разберем — какие активные вещества содержатся в продуктах Soupleliss, и какое действие они оказывают на волосы. В профессиональных средствах компоненты находятся в высокой концентрации и в таком сочетании, которое позволяет достигать эффективных результатов. Технологи Soupleliss разработали продукты с высоким содержанием натуральных органических компонентов – масла, кислоты, минеральные вещества и витамины.
Рассмотрим основные активные вещества, за счет которых происходит выпрямление и восстановление волос и их пользу.
В продуктах Soupleliss содержится:
- Кокосовое масло
- Аргановое масло
- Масло гардении
- Масло макадамии
- Масло ядра американской масличной пальмы
А также такие действующие вещества:
- Глиоксиловая кислота
- Гидролизованный кератин
- Цетеариловый спирт
- Метосульфат бегентримония
Масло гардении
Содержит в составе вещество, которое является натуральным солнцезащитным фактором SPF – метилантранилат. А также бензилсалицилат – он стимулирует процесс обновления клеток, обладает хорошим смягчающим, увлажняющим и питательным действием.
Содержится в: Gold free, Ботокс B-tox Gold Liss, набор Triplox.
Масло ядра американской масличной пальмы
Содержит в своем составе жирные кислоты:
- пальмитиновую,
- олеиновую,
- линолевую,
- стеариновую,
- миристиновую.
Они обеспечивают волосам защиту от термического воздействия, поддерживают необходимый уровень увлажнения.
Содержится в: наборе продуктов для глубокого увлажнения волос Triplox и в наборе Defender
Кокосовое масло
В кокосовом масле большое количество полезных кислот. Рассмотрим их основное действие:
- Олеиновая кислота – усиливает обмен липидов, предотвращает сечение и ломкость структуры волоса.
- Лауриновая кислота – обладает противомикробными свойствами.
- Миристиновая кислота –усиливает проникновения в кожу и волосы других ингредиентов.
- Пальмитиновая кислота – обладает защитными функциями, удерживает влагу.
- Каприловая кислота – нормализует PH кожи головы, укрепляет клеточный иммунитет.
Содержится в: Gold liss, Gold liss Blond, Gold free, Gold free Blond, Gold Power, Спрей-флюид Diamond
Аргановое масло
Изготавливают из плодов аргании методом холодного прессования.
Содержит ненасыщенные жирные кислоты, витаминами E и F. Аргановое масло активно питает и восстанавливает волосы, придавая им блеск.
Содержится в: Gold liss, Gold liss Blond, Gold free, Gold free Blond, Gold Power, набор Triplox, в наборе Defender.
Масло макадамии
Богато минеральными веществами и витаминами:
- Селен – защищает и укрепляет волосы, делает их более эластичными и стойкими к внешним воздействиям.
- Цинк – стимулирует рост волос, они становятся более густыми, крепкими и приобретают красивый блеск.
- Фосфор – мощный стимулятор обменных процессов в коже головы, влияющий на силу и эластичность волосинок.
- Медь – восстанавливает структуру волос, препятствует их выпадению и появлению ранней седины.
- Калий – улучшает состояние тонких, секущихся, ломких волос, укрепляет их и смягчает.
- Кальций – предотвращает выпадение волос, усиливает их рост, делает их более крепкими.
- Марганец – волосы начинают лучше расти, восстанавливается их структура.
- Фолиевая кислота – укрепляет волосы, приостанавливает их выпадение и стимулирует рост, локоны более пышными и блестящими.
- Витамин Е – это основной «поставщик» кислорода к корням, стимулирует кровоснабжение, питает и увлажняет кожу и волосы.
- Витамин С – отвечает за нормальное кровообращение и питание волосяных фолликулов, препятствует выпадению волос.
- Витамин РР – улучшает состояние волосяных луковиц, волосы становятся намного крепче, толще и объёмнее, исчезает тусклость и появляется здоровый блеск.
- Витамины группы В – необходимы для корневой системы: питают фолликулы, улучшают обменные процессы в коже, нормализируют жиро выделение, успокаивают чувствительную кожу.
Глиоксиловая кислота
Это безопасный и нетоксичный компонент. В природе содержится в незрелых фруктах: по мере их созревания ее количество уменьшается, а затем исчезает. Глиоксиловая кислота не разрывает дисульфидные связи, а лишь растягивает их, за счет этого и происходит распрямление.
При этом целостность структуры волосяного стержня сохраняется. Кроме того, глиоксиловая кислота, проникая в глубь волосяного стержня, создает в кортексе положительный заряд, благодаря чему кератиновые чешуйки кутикулы плотно прижимаются к стволу волоса, что способствует восстановлению гладкости и блеска.
Содержится в: Gold free, Gold free Blond, Gold Power, набор Triplox, в наборе Defender
Гидролизованный кератин
Представляет собой смесь полипептидов и свободных аминокислот, имеет очень богатый аминокислотный профиль, в том числе содержит высокий процент незаменимой аминокислоты аргинин – 8,67 %.
- Придает блеск
- Укрепляет структуру
- Облегчает расчесывание
- Увлажнение
Содержится в: наборе Defender, B-tox Blond Liss
Цетеариловый спирт усиливает полезное действие масел и улучшает их эффективность.
Метосульфат бегентримония
Это эмульгатор растительного происхождения.
Превосходно кондиционирующим волосы. Связывает капиллярные волокна, облегчает укладку и расчесывание, оставляя волосы мягкими и шелковистыми. Не оказывает раздражающего действия. Благодаря химическому составу схожему с кератином волос, уменьшает статический эффект, который наблюдается при расчесывании.
SoupleLiss – объединяем классику и инновации!
Структура волос человека
Armstrong et al. (2013) Армстронг С.Л., Марквардт Д., Дайс Х., Кучерка Н., Ямани З., Харрун Т.А., Катсарас Дж., Ши А.С., Райнштедтер М.С. Наблюдение высокоупорядоченных доменов в мембранах с холестерином. ПЛОС ОДИН. 2013;8:e619. doi: 10.1371/journal.pone.0066162. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Astbury & Sisson (1935) Astbury WT, Sisson WA. Рентгенологическое исследование структуры волос, шерсти и связанных с ними волокон. III. Конфигурация молекулы кератина и ее ориентация в биологической клетке. Труды Лондонского королевского общества. Серия А, Математические и физические науки.
1935;150:533–551. doi: 10.1098/rspa.1935.0121. [CrossRef] [Google Scholar]
Astbury & Street (1932) Astbury WT, Street A. Рентгеновские исследования структуры волос, шерсти и связанных с ними волокон. I. Генерал. Философские труды Лондонского королевского общества. Серия A, содержащая документы математического или физического характера. 1932; 230: 75–101. doi: 10.1098/rsta.1932.0003. [CrossRef] [Google Scholar]
Astbury & Woods (1934) Astbury WT, Woods HJ. Рентгенологическое исследование структуры волос, шерсти и связанных с ними волокон. II. Молекулярная структура и эластичные свойства кератина волос. Философские труды Лондонского королевского общества. Серия A, содержащая документы математического или физического характера. 1934;232:333–394. doi: 10.1098/rsta.1934.0010. [CrossRef] [Google Scholar]
Barrett et al. (2012) Барретт М.А., Чжэн С., Рошанкар Г., Олсоп Р.Дж., Белангер Р.К.Р., Хюинь С., Кучерка Н., Райнштадтер М.С. Взаимодействие аспирина (ацетилсалициловой кислоты) с липидными мембранами.
ПЛОС ОДИН. 2012;7:e619. doi: 10.1371/journal.pone.0034357. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Barrett et al. (2013) Барретт М.А., Чжэн С., Топпозини Л.А., Олсоп Р.Дж., Дайс Х., Ван А., Яго Н., Мур М., Райнштедтер М.С. Растворимость холестерина в липидных мембранах и образование несмешивающихся холестериновых бляшек при высоких концентрациях холестерина. Мягкая материя. 2013;9: 9342–9351. doi: 10.1039/c3sm50700a. [CrossRef] [Google Scholar]
Berg, Rosenberg & Asbury (1972) Berg BO, Rosenberg SH, Asbury AK. Гигантская аксональная невропатия. Педиатрия. 1972; 49: 894–899. [PubMed] [Google Scholar]
Briki et al. (2000) Briki F, Busson B, Kreplak L, Dumas P, Doucet J. Исследование биологической ткани от атомного до макроскопического масштаба с использованием синхротронного излучения: пример волос. Клеточная и молекулярная биология. 2000;46:1005–1016. [PubMed] [Академия Google]
Брики и др. (1999) Briki F, Busson B, Salicru B, Estève F, Doucet J.
Диагностика рака молочной железы с помощью волос. Природа. 1999; 400: 226–226. дои: 10.1038/22244. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Busson, Engstrom & Doucet (1999) Busson B, Engstrom P, Doucet J. Существование различных структурных зон в ороговевших тканях, выявленное с помощью рентгеновской микродифракции. Журнал синхротронного излучения. 1999; 6: 1021–1030. doi: 10.1107/S090
9
37. [CrossRef] [Google Scholar]
Cohen & Parry (1994) Коэн С., Парри Д.А. Альфа-спиральные катушки: больше фактов и лучшие прогнозы. Наука. 1994; 263:488–489. doi: 10.1126/science.8290957. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Creasy et al. (2013) Creasy RK, Resnik R, Iams JD, Lockwood CJ, Greene MF, редакторы. Медицина матери и плода Кризи и Резника: принципы и практика. В. Б. Сондерс; 2013. [Google Scholar]
Crewther et al. (1983) Crewther WG, Dowling LM, Steinert PM, Parry DAD. Структура промежуточных филаментов. Международный журнал биологических макромолекул. 1983;5:267–274.
doi: 10.1016/0141-8130(83)-5. [CrossRef] [Google Scholar]
Crick (1952) Crick FHC. Является ли α -кератин спиральной спиралью? Природа. 1952; 170: 882–883. дои: 10.1038/170882b0. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Franbourg et al. (2003) Franbourg A, Hallegot P, Baltenneck F, Toutaina C, Leroy F. Текущие исследования этнических волос. Журнал Американской академии дерматологии. 2003;48:S115–S119. doi: 10.1067/mjd.2003.277. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
Фрейзер и др. (1986) Fraser RD, MacRae TP, Parry DA, Suzuki E. Промежуточные филаменты в альфа-кератинах. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1986; 83: 1179–1183. doi: 10.1073/pnas.83.5.1179. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Fraser, MacRae & Rogers (1962) Fraser RD, MacRae TP, Rogers GE. Молекулярная организация альфа-кератина. Природа. 1962; 193: 1052–1055. дои: 10.1038/1931052a0. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
Фрейзер и др.
(1988) Fraser RDB, MacRae TP, Sparrow LG, Parry DAD. Дисульфидное связывание в α -кератине. Международный журнал биологических макромолекул. 1988; 10: 106–112. doi: 10.1016/0141-8130(88)
-7. [CrossRef] [Google Scholar]
Furt, Simon-Plas & Mongrand (2011) Furt F, Simon-Plas F, Mongrand S. In: Плазматическая мембрана растений. Мерфи А.С., Шульц Б., Пир В., редакторы. об. 19. Берлин, Гейдельберг: Springer-Verlag; 2011. С. 57–85. (Монографии о растительных клетках). [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
Харроун и др. (1999) Harroun TA, Heller WT, Weiss TM, Yang L, Huang HW. Экспериментальные доказательства гидрофобного соответствия и мембранно-опосредованных взаимодействий в липидных бислоях, содержащих грамицидин. Биофизический журнал. 1999; 76: 937–945. doi: 10.1016/S0006-3495(99)77257-7. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Howell et al. (2000) Хауэлл А., Гроссманн Дж. Г., Чунг К. С., Канби Л., Д. Гарет Р. Е., Хаснайн С. С.
Можно ли использовать волосы для скрининга рака молочной железы? Журнал медицинской генетики. 2000;37:297–298. doi: 10.1136/jmg.37.4.297. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Iida & Noma (1993) Iida A, Noma T. Синхротронный рентгеновский музонд и его применение для анализа человеческих волос. Ядерные приборы и методы в физических исследованиях Раздел B: Взаимодействие пучков с материалами и атомами. 1993; 82: 129–138. doi: 10.1016/0168-583X(93)95092-J. [CrossRef] [Google Scholar]
Джеймс (2001) Джеймс В. Важность хороших изображений при использовании волос для скрининга рака молочной железы. Журнал медицинской генетики. 2001;38:e619. doi: 10.1136/jmg.38.5.e16. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Veronica & Amemiya (1998) James VJ, Amemiya Y. Упаковка промежуточных нитей в α -кератине пера ехидны. Журнал текстильных исследований. 1998; 68: 167–170. doi: 10.1177/004051759806800303. [CrossRef] [Google Scholar]
Джеймс и др.
(1999) Джеймс В., Кирсли Дж., Ирвинг Т., Амемия Й., Куксон Д. Использование волос для скрининга рака молочной железы. Природа. 1999; 398:33–34. дои: 10.1038/17949. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
Каджиура и др. (2006) Kajiura Y, Watanabe S, Itou T, Nakamura K, Iida A, Inoue K, Yagi N, Shinohara Y, Amemiya Y. Структурный анализ одиночных волокон человеческого волоса путем сканирования микролучевых саксофонов. Журнал структурной биологии. 2006; 155: 438–444. doi: 10.1016/j.jsb.2006.04.008. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Katsaras et al. (1995) Katsaras J, Raghunathan VA, Dufourc EJ, Dufourcq J. Доказательства двумерной молекулярной решетки в бислоях dppc субгелевой фазы. Биохимия. 1995;34:4684–4688. doi: 10.1021/bi00014a023. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Kreplak et al. (2001a) Kreplak L, Briki F, Duvault Y, Doucet J, Merigoux C, Leroy F, Lévêque JL, Miller L, Carr GL, Williams GP, Dumas P. Профилирование липидов в поперечных стрижках кавказских и афроамериканских волос с использованием синхротрона инфракрасная микроспектрометрия.
Международный журнал косметической науки. 2001а; 23:369–374. doi: 10.1046/j.0412-5463.2001.00118.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Kreplak et al. (2001b) Креплак Л., Меригу С., Брики Ф., Флот Д., Дусе Дж. Исследование структуры кутикулы человеческого волоса с помощью микродифракции: прямое наблюдение за набуханием комплекса клеточной мембраны. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — структура белка и молекулярная энзимология. 2001b; 1547: 268–274. дои: 10.1016/S0167-4838(01)00195-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Kučerka et al. (2005) Кучерка Н., Лю Ю., Чу Н., Петраче Х.И., Тристрам-Нэгл С., Нэгл Дж. Ф. Структура липидных бислоев полностью гидратированной жидкой фазы DMPC и DLPC с использованием рассеяния рентгеновских лучей от ориентированных многослойных массивов и от однослойных везикул. Биофизический журнал. 2005; 88: 2626–2637. doi: 10.1529/biophysj.104.056606. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Kuč, Tristram-Nagle & Nagle (2006) Kučerka N, Tristram-Nagle S, Nagle JF.
Более пристальный взгляд на структуру полностью гидратированных двойных слоев dppc жидкой фазы. Биофизический журнал. 2006;90:L83–L85. doi: 10.1529/biophysj.106.086017. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Lupas & Gruber (2005) Lupas AN, Gruber M. Структура α — спиральных спиральных катушек. Достижения в области химии белков. 2005; 70:37–38. [PubMed] [Google Scholar]
Mercer (1953) Mercer EH. Неоднородность кератиновых волокон. Журнал текстильных исследований. 1953; 23: 388–397. doi: 10.1177/004051755302300603. [CrossRef] [Google Scholar]
Mills et al. (2009 г.) Миллс Т.Т., Хуанг Дж., Фейгенсон Г.В., Нэгл Дж.Ф. Влияние холестерина и ненасыщенного липида доппероксидазы на упаковку цепей насыщенных бислоев дппк в гелевой фазе. Общая физиология и биофизика. 2009; 28: 126–139. doi: 10.4149/gpb_2009_02_126. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Mills et al. (2008) Миллс Т.Т., Тумбес Г.Е.С., Тристрам-Нэгл С.
, Смилгис Д.М., Фейгенсон Г.В., Нэгл Дж.Ф. Параметры порядка и области в жидкофазно-ориентированных липидных мембранах с использованием широкоугольного рассеяния рентгеновских лучей. Биофизический журнал. 2008;95: 669–681. doi: 10.1529/biophysj.107.127845. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Nussbaum et al. (2007) Nussbaum RL, McInnes RR, Willard HF, Hamosh A. Принципы молекулярного заболевания: уроки гемоглобинопатий. Генетика Томпсона и Томпсона в медицине. 2007;т. 6: 181–202. [Google Scholar]
Охта и др. (2005) Охта Н., Ока Т., Иноуэ К., Яги Н., Като С., Хатта И. Структурный анализ комплекса клеточной мембраны волосяного волокна с помощью микролучевой рентгеновской дифракции. Журнал прикладной кристаллографии. 2005; 38: 274–279.. doi: 10.1107/S002188980403403X. [CrossRef] [Google Scholar]
Pan et al. (2008) Пан Дж., Миллс Т.Т., Тристрам-Нэгл С., Нэгл Дж.Ф. Холестерин неуниверсально возмущает липидные бислои. Письма о физическом обзоре.
2008;100:198103. doi: 10.1103/PhysRevLett.100.198103. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Pauling & Corey (1950) Pauling L, Corey RB. Две спиральные конфигурации полипептидной цепи, связанные водородными связями. Журнал Американского химического общества. 1950;72:5349–5349. doi: 10.1021/ja01167a545. [CrossRef] [Google Scholar]
Pauling & Corey (1951) Pauling L, Corey RB. Структура волос, мышц и связанных с ними белков. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1951; 37: 261–271. doi: 10.1073/pnas.37.5.261. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Petrache et al. (1998) Петраче Х.И., Гуляев Н., Тристрам-Нагл С., Чжан Р., Сутер Р.М., Нэгл Дж.Ф. Межбислойные взаимодействия в рентгеновском рассеянии высокого разрешения. Физический обзор E. 1998;57:7014–7024. doi: 10.1103/PhysRevE.57.7014. [CrossRef] [Google Scholar]
Пинто и др. (2014) Пинто Н., Ян Ф.К., Негиши А., Райнштедтер М.С., Гиллис Т.Э.
, Фадж Д.С. Самосборка повышает прочность волокон, состоящих из белков промежуточных филаментов виментина. Биомакромолекулы. 2014; 15: 574–581. doi: 10.1021/bm401600a. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Poinapen et al. (2013) Poinapen D, Toppozini L, Dies H, Brown DCW, Rheinstädter MC. Статические магнитные поля улучшают порядок липидов в нативной плазматической мембране растений. Мягкая материя. 2013;9: 6804–6813. doi: 10.1039/c3sm50355k. [CrossRef] [Google Scholar]
Rafik, Doucet & Briki (2004) Rafik MEr, Doucet J, Briki F. Архитектура промежуточных филаментов, определенная с помощью рентгеновского дифракционного моделирования твердого α -кератина. Биофизический журнал. 2004; 86: 3893–3904. doi: 10.1529/biophysj.103.034694. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Randebrook (1964) Randebrook RJ. Neue erkenntnisse über den morphologischen aufbau des menschlichen haares. Журнал Общества косметических химиков. 1964;15:691–706. [Google Scholar]
Rappolt & Rapp (1996) Rappolt M, Rapp G.
Одновременная мало- и широкоугольная дифракция рентгеновских лучей во время основного перехода димиристоилфосфатидилэтаноламина. Berichte der Bunsengesellschaft и Physikalische Chemie. 1996; 7: 1153–1162. doi: 10.1002/bbpc.19961000710. [CrossRef] [Google Scholar]
Rheinstädter et al. (2008) Rheinstädter MC, Das J, Flenner EJ, Brüning B, Seydel T, Kosztin I. Когерентность движения в жидких фосфолипидных мембранах. Письма о физическом обзоре. 2008;101:248106. doi: 10.1103/PhysRevLett.101.248106. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
Rheinstädter et al. (2004) Rheinstädter MC, Ollinger C, Fragneto G, Demmel F, Salditt T. Коллективная динамика липидных мембран, изученная методом неупругого рассеяния нейтронов. Письма о физическом обзоре. 2004;93:108107. doi: 10.1103/PhysRevLett.93.108107. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Rheinstädter, Seydel & Salditt (2007) Rheinstädter MC, Seydel T, Salditt T. Наносекундная молекулярная релаксация в липидных бислоях, изученная с помощью рассеяния нейтронов с высоким энергетическим разрешением и дифракции на месте.
Физическое обозрение Е. 2007; 75:011907. doi: 10.1103/PhysRevE.75.011907. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Robbins (2012) Robbins CR. Химическое и физическое поведение человеческих волос. 5-е изд. Нью-Йорк: Спрингер; 2012. [Google Scholar]
Rogers (1959) Rogers GE. Электронная микроскопия шерсти. Журнал ультраструктурных исследований. 1959; 2: 309–330. doi: 10.1016/S0022-5320(59)80004-6. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Schneggenburger et al. (2011) Schneggenburger P, Beerlink A, Weinhausen B, Salditt T, Diederichsen U. Спирали пептидной модели в липидных мембранах: вставка, расположение и ответ липидов на агрегацию, изученные с помощью рентгеновского рассеяния. Европейский биофизический журнал. 2011;40:417–436. дои: 10.1007/s00249-010-0645-4. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Swift & Smith (2001) Swift JA, Smith JR. Микроскопические исследования эпикутикулы кератиновых волокон млекопитающих. Журнал микроскопии. 2001; 204: 203–211.
doi: 10.1046/j.1365-2818.2001.00957.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Tristram-Nagle et al. (2002) Тристрам-Нэгл С., Лю Ю., Леглейтер Дж., Нэгл Дж. Ф. Структура гелевой фазы dmpc определена методом рентгеноструктурного анализа. Биофизический журнал. 2002; 83: 3324–3335. дои: 10.1016/S0006-3495(02)75333-2. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Ward & Lundgren (1954) Ward WH, Lundgren HP. Образование, состав и свойства кератинов. Достижения в области химии белков. 1954; 9: 243–297. [PubMed] [Google Scholar]
Welti et al. (1981) Велти Р., Ринтоул Д.А., Гудсаид-Залдуондо Ф., Фелдер С., Силберт Д.Ф. Фосфолипиды гель-фазы в плазматической мембране истощенных по стеролам клеток lm мыши. Журнал биологической химии. 1981; 256:7528–7535. [PubMed] [Академия Google]
Wilk, James & Amemiya (1995) Wilk KE, James VJ, Amemiya Y. Структура промежуточных нитей человеческого волоса. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — общие предметы. 1995;1245:392–396.
doi: 10.1016/0304-4165(95)00111-5. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Yang et al. (2014) Ян Ф.К., Петерс Р.Д., Дайс Х., Райнштадтер М.С. Иерархическая, самоподобная структура в родном загоне для кальмаров. Мягкая материя. 2014;10:5541–5549. doi: 10.1039/C4SM00301B. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
Кератин волос: состав, структура и биогенез
Ahmadi B, Speakman PT (1978) Суберимидатное поперечное сшивание показывает, что стержнеобразный lcw цистин, высокоспиральный белок, полученный путем ограниченного протеолиза редуцированной шерсти, имеет четыре белковые цепи. FEBS Lett 94: 365–367
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Banerji J, Rusconi S, Schaffner W (1981) Экспрессия гена β-глобина усиливается с помощью удаленных последовательностей ДНК SV40. Ячейка 27: 299–308
Перекрёстная ссылка
пабмед
КАС
Google Scholar
Banerji J, Olson L, Schaffner W (1983) Специфический для лимфоцитов клеточный энхансер расположен ниже области соединения в генах тяжелой цепи иммуноглобулина.
Сотовый номер 33: 729–740
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Бернштейн И.А. (1983) Белки кератогиалина. В: Голдсмит Л.А. (ред.) Биохимия и физиология кожи, 1-е изд. Oxford Univ Press, Оксфорд, стр. 170
Google Scholar
Бертолино А.П., Гиббс Ф.Э.М., Фридберг И.М. (1982) Биосинтез in vitro кератиза волос мыши осуществляется под управлением фолликулярной РНК. J Invest Dermatol 79: 173–177
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Birbeck MSC, Mercer EH (1961) Цитология клеток, синтезирующих белок. Природа 189: 558–560
CrossRef
Google Scholar
Bonés RM, Sikorski H (1967) Гистологическая структура шерстяных волокон и их пластичность. J Text Inst 58: 521–532
Google Scholar
Bradbury JH (1973) Структура и химический состав кератиновых волокон.
Adv Protein Chem 27: 111–211
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Брэдбери Дж.Х., Чепмен Р.Е. (1964) Химический состав шерсти. I. Разделение и микроскопическая характеристика компонентов, полученных ультразвуковой дезинтеграцией. Aust J Biol Sci 17: 960–972
Google Scholar
Brown TD, Onions WJ (1960) Аномалии в микроскопической структуре некоторых видов шерсти. Природа 186: 93–94
Google Scholar
Чепмен Р.Э. (1976) Электронно-микроскопические и гистохимические особенности формирования ортокортекса и паракортекса в шерсти. В: Ziegler K (ed) 5th Int Wool Text Res Co-of 1975, vol II. Germ Wool Text Res Inst, Ахен, стр. 152–161
Google Scholar
Chapman RE, Gemmell RT (1971) Стадии формирования и ороговения коры шерстяного волокна.
J Ultrastruct Res 36: 342–354
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Charnay P, Treisman R, Mellon P, Chao M, Axel R, Maniatis T (1984) Различия в экспрессии генов a- и β-глобина человека в клетках эритролейкемии мыши: роль внутригенных последовательностей. Ячейка 38: 251–263
Перекрёстная ссылка
пабмед
КАС
Google Scholar
Cohen JB, Effron K, Rechavi G, Ben-Neriah Y, Zakut R, Givol D (1982) Простые последовательности ДНК в гомологичных фланкирующих областях рядом с генами VH иммуноглобулина: роль во взаимодействии генов? Nucleic Acids Res 10: 3353–3370
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Crewther WG (1976) Первичная структура и химические свойства шерсти. Пришел: Циглер К. (редактор), 5-я международная конференция по тексту шерсти, 1975, том I. Germ Wool Res Inst, Ахен, стр.
1–101
Google Scholar
Crewther WG, Dowling LM, Inglis AS (1980) Данные по аминокислотной последовательности микрофибриллярного белка α-кератина. В: 6th Int Wool Text Res Conf 1980, vol II. S Afr Wool Text Res Inst, Претория, стр. 79–91
Google Scholar
Crewther WG, Dowling LM, Gough KM, Inglis AS, Parry DAD (1982) Первичная структура микрофибриллярного белка из шерсти. Abstr Proc 12th Int Congr Biochem, Perth, POS 004–205
Google Scholar
Crewther WG, Dowling LM, Steinert PM, Parry DAD (1983) Структура промежуточных филаментов. Int J Biol Macromol 5: 267–274
CrossRef
КАС
Google Scholar
Крик Ф.К. (1953) Упаковка а-спиралей: простые спиральные спирали. Acta Crystallogr 6: 689–697
CrossRef
КАС
Google Scholar
Дарскус Р.
Л. (1972) Электрофоретическая и хроматографическая характеристика богатых серой белков шерсти. J Chromatogr 69: 341–348
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
DeDeurwaerder RA, Dobb MG, Sweeman BH (1964) Селективная экстракция белковой фракции из шерстяного кератина. Nature 203: 48–49
CrossRef
КАС
Google Scholar
Дофеид ТАА (1973) Первичная структура белкового компонента 0,62, богатого глицином и ароматическими остатками, полученными из шерстяного кератина. Eur J Biochem 34: 120–124
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Downes AM, Sharry LF, Rogers GE (1963) Раздельный синтез фибриллярных и матричных белков при образовании кератина. Природа 199: 1059–1061
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Fraser IEB (1969a) Белки кератина и их синтез.
I. Белки прекератина и кератина. Aust J Biol Sci 22: 213–229
PubMed
КАС
Google Scholar
Fraser IEB (1969b) Белки кератина и их синтез. II. Включение [35S1-цистеина в прекератин и кератиновые белки. Aust J Biol Sci 22: 231–238
PubMed
КАС
Google Scholar
Fraser RDB, MacRae TP (1980) Молекулярная структура и механические свойства кератинов. В: Vincent JVF, Currey JD (eds) Механические свойства биологических материалов. Cambridge Univ Press, Кембридж, стр. 211–246
.
Google Scholar
Fraser RDB, MacRae TP (1983) Структура α-кератиновой микрофибриллы. Biosci Rep 3: 517–525
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Fraser RDB, Rogers GE (1953) Микроскопические наблюдения за щелочно-тиогликолевой экстракцией шерсти.
Biochim Biophys Acta 12: 484–485
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Fraser RDB, MacRae TP, Rogers GE (1972) Кератин. Их состав, строение и биосинтез. Томас, Спрингфилд/Иллинойс
Google Scholar
Fraser RDB, Gillespie JM, MacRae TP (1973)Богатые тирозином белки в кератинах. Comp Biochem Physiol 44B: 943–947
CrossRef
КАС
Google Scholar
Frenkel MJ, Blagrove RJ (1975) Хроматография на стекле с контролируемыми порами комплексов белок-додецилсульфат натрия. J Chromatogr 111: 397–402
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Френкель М.Дж., Гиллеспи Дж.М., Рейс П.Дж. (1974) Факторы, влияющие на биосинтез богатых тирозином белков шерсти. Aust J Biol Sci 27: 31–38
PubMed
КАС
Google Scholar
Френкель М.
Дж., Гиллеспи Дж.М., Рейс П.Дж. (1975) Исследования ингибирования синтеза богатых тирозином белков шерсти. Aust J Biol Sci 28: 331–338
PubMed
КАС
Google Scholar
Gillespie JM (1963) Выделение и свойства некоторых растворимых белков из шерсти. VII. Неоднородность белков с высоким содержанием серы. Aust J Biol Sci 16: 259–280
КАС
Google Scholar
Gillespie JM (1983) Структурные белки волос: выделение, характеристика и регуляция биосинтеза. В: Голдсмит Л.А. (ред.) Биохимия и физиология кожи, 1-е изд. Oxford Univ Press, Оксфорд, стр. 475
Google Scholar
Gillespie JM, Frenkel MJ (1974) Разнообразие кератинов. Comp Biochem Physiol 47B: 339–346
КАС
Google Scholar
Gillespie JM, Marshall RC (1980) Изменчивость белков шерсти и волос.
В: 6th Int Wool Text Res Conf 1980, vol II. S Afr Wool Text Res Inst, Претория, стр. 67–77
Google Scholar
Gillespie JM, Marshall RC (1981) Белки нормальных и аберрантных кератинов волос. В: Orfanos CE, Montagna W, Stüttgen G (eds) Исследование волос. Springer, Берлин, Гейдельберг, Нью-Йорк, стр. 76–83 9.0003
Перекрёстная ссылка
Google Scholar
Gillespie JM, Marshall RC (1983) Сравнение белков нормальных и трихотиодистрофических человеческих волос. J Invest Dermatol 80: 195–202
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Гиллеспи Дж. М., Рейс П. Дж. (1966) Регулируемый диетой биосинтез белков шерсти с высоким содержанием серы. Biochem J 98: 669–677
PubMed
КАС
Google Scholar
Гиллеспи Дж.М., Френкель М.Дж., Рейс П.Дж.
(1980) Изменения белков матрикса шерсти и мышиных волос после введения депиляционных компонентов. Aust J Biol Sci 33: 125–136
PubMed
КАС
Google Scholar
Gillespie JM, Marshall RC, Moore GPM, Panaretto BA, Robertson DM (1982) Изменения белков шерсти после обработки овец эпидермальным фактором роста. Джей Инвест Дерматол 79: 197–200
пабмед
КАС
Google Scholar
Gillies SD, Morrison SL, Oi VT, Tonegawa S (1983) Тканеспецифический энхансер транскрипции расположен в главном интроне реаранжированного гена тяжелой цепи иммуноглобулина. Сотовый номер 33: 717–728
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Goddard DR, Michaelis L (1934) Исследование кератина. J Biol Chem 106: 605–6614
КАС
Google Scholar
Happey F, Johnson AG (1962) Некоторые наблюдения под электронным микроскопом затвердевания волосяных фолликулов человека.
J Ultrastruct Res 7: 316–327
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Harding HWJ, Rogers GE (1971) Сшивка a-(γ-глутамил)лизина в содержащих цитруллин белковых фракциях волос. Биохимия 10: 624–630
Google Scholar
Harding HWJ, Rogers GE (1972) Образование поперечной связи e-(y-глутамил)лизина в белках волос. Исследование трансамидаз в волосяных фолликулах. Биохимия 11: 2858–2863
Google Scholar
Harding HWJ, Rogers GE (1976) Выделение пептидов, содержащих цитруллин и сшивающий r-(γ-глутамил)лизин, из белка сердцевины волос. Биохим Биофиз Acta 427: 315–324
Перекрёстная ссылка
пабмед
КАС
Google Scholar
Hayashida H, Miyata T (1983) Необычная эволюционная консервация и частый обмен сегментами ДНК в генах класса I главного комплекса гистосовместимости.
Proc Natl Acad Sci USA 80: 2671–2675
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Haylett T, Swart LS, Parris D, Joubert FJ (1971) Первичная структура некоторых высокосернистых белков восстановленной шерсти. Appl Polymer Symp 18: 37–44
Google Scholar
Хорио М., Кондо Т. (1953) Извитость шерстяных волокон. Текст Res J 23: 373–387
CrossRef
КАС
Google Scholar
latrou K, Tsitilou SG, Kafatos FC (1984) Перенос последовательности ДНК между двумя семействами генов хориона с высоким содержанием цистеина у тутового шелкопряда Bombyx mori . Proc Natl Acad Sci USA 81: 4452–4456
CrossRef
Google Scholar
Джонс Л.Н. (1976) Исследования микрофибрилл из а-кератина. Biochim Biophys Acta 446: 515–524
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Каплин И.
Дж., Уайтли К.Дж. (1978) Электронно-микроскопическое исследование фибрилл: расположение матрицы в шерстяных волокнах с высокой и низкой извитостью. Aust J Biol Sci 31: 231–240
PubMed
КАС
Google Scholar
Karin M, Haslinger A, Holtgreve H, Richards RI, Krauter P, Westphal HM, Beato M (1984) Характеристика последовательностей ДНК, посредством которых кадмий и глюкокортикоидные гормоны индуцируют человеческий ген металлотионеина-IIA. Nature 308: 513–519
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Knott J, Belly M, Zahn H (1980) Отделение кутикулы от шерсти с помощью механической обработки. В: 6th Int Wool Text Res Conf 1980, vol II. S Afr Wool Text Res Inst, Претория, стр. 93–112
Google Scholar
Krawinkel U, Zoebelein G, Bruggemann M, Radbruch A, Rajewsky K (1983) Рекомбинация между генами вариабельной области тяжелой цепи антитела: свидетельство генной конверсии.
Proc Nati Acad Sci USA 80: 4997–5001
CrossRef
КАС
Google Scholar
Kretschmer PJ, Coon HC, Davis A, Harrison M, Nienhuis AW (1981) Переключение гемоглобина у овец: выделение фетального гена γ-глобина и демонстрация того, что фетальный γ- и взрослый гены β-глобина лежат в пределах восьми тысяч пар оснований гомологичной ДНК. Дж Биол Хим 256: 1975–1982
PubMed
КАС
Google Scholar
Kuczek E, Rogers GE (1985)Овечьи кератины: характеристика клонов кДНК белков шерсти, богатых глицином и тирозином, с использованием синтетического зонда. Eur J Biochem 146: 89–93
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Кулкарни В.Г., Брэдбери Дж.Х. (1974) Химический состав шерсти. XII. Дальнейшие исследования корковых клеток и макрофибрилл. Aust J Biol Sci 27: 383–396
Google Scholar
Levinson B, Khoury G, Woude P van de, Gruss P (1982) Активация генома SV40 72-парными тандемными повторами вируса саркомы Молони.
Природа 295: 568–572
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Ley KF, Crewther WG (1980) Белки кутикулы шерсти. В: 6th Int Wool Text Res Conf 1980, vol II. S Afr Wool Text Res Inst, Претория, стр. 13–28
Google Scholar
Marshall RC (1983) Характеристика белков человеческих волос и ногтей с помощью электрофоров s. J Invest Dermatol 80: 519–524
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Marshall RC, Gillespie JM (1976) Гетерогенность, выделение и характеристика белков с высоким содержанием серы из волос мыши. Aust J Biol Sci 29:1–10, 11–20
Google Scholar
Marshall RC, Gillespie JM (1981) Изменения в белковых компонентах шерсти после химического удаления шерсти. В: Hudson PRW (ed) Proc 2nd Natl Conf Wool Harvest Res Dev, Сидней, стр.
117–121
Google Scholar
Marshall RC, Gillespie JM, Inglis AS, Frenkel MJ (1980) Белки шерсти с высоким содержанием тирозина, гетерогенность и биосинтетическая регуляция. Пришла: 6-я международная конференция по тексту шерсти, 1980, т. 1И. S Afr Wool Text Res Inst, Претория, стр. 147–158
Google Scholar
Матольцы А.Г. (1953) Исследование мозговых клеток волос. Exp Cell Res 5: 98–110
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Mercer EH (1953) Неоднородность кератиновых волокон. Текст Res J 23: 388–397
CrossRef
КАС
Google Scholar
Mercer EH (1961) Кератин и кератинизация. Пергамон, Оксфорд
Google Scholar
Mulvihill ER, Le Pennec J-P, Chambon P (1982) Рецептор прогестерона куриных яйцеводов: расположение специфических областей высокоаффинного связывания в клонированных фрагментах ДНК генов, чувствительных к гормонам.
Cell 24: 621–632
CrossRef
Google Scholar
Орвин ДФГ (1969) Новые ультраструктурные особенности шерстяного фолликула. Nature 223: 401–403
CrossRef
Google Scholar
Orwin DFG (1979) Цитология и цитохимия фолликула шерсти. Int Rev Cytol 60: 331–374
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
O’Shea JM, Bradbury JH (1973) Влияние ультразвукового облучения на белки. Aust J Biol Sci 26: 583–590
ПабМед
Google Scholar
Parry DAD, Fraser RDB, MacRae TP (1979) Повторяющиеся паттерны аминокислотных остатков в последовательностях некоторых белков с высоким содержанием серы из α-кератина. Int J Biol Macromol 1: 17–22
CrossRef
КАС
Google Scholar
Pollitt RJ, Stonier PD (1971) Белки нормальных волос и волос с дефицитом цистеина у умственно отсталых братьев и сестер.
Биохим J 122: 433–444
ПабМед
КАС
Google Scholar
Powell BC, Sleigh MJ, Ward KA, Rogers GE (1983)Семейства генов кератина млекопитающих: организация генов, кодирующих высокосернистые белки B2 овечьей шерсти. Nucleic Acids Res 11: 5327–5346
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Queen C, Baltimore D (1983) Транскрипция гена иммуноглобулина активируется нижестоящими элементами последовательности. Ячейка 33: 741–748
Перекрёстная ссылка
пабмед
КАС
Google Scholar
Reis PJ (1979) Влияние аминокислот на рост и свойства шерсти. В: Black JL, Reis PJ (eds) Физиологические и экологические ограничения роста шерсти. Univ New Engl Publ Unit, Новый Южный Уэльс, стр. 223–242
Google Scholar
Rogers GE (1959a) Электронно-микроскопические исследования волос и шерсти.
Энн NY Acad Sci 83: 378–399
Перекрёстная ссылка
пабмед
КАС
Google Scholar
Rogers GE (1959b) Электронная микроскопия шерсти. J Ultrastruct Res 2: 309–330
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Rogers GE (1962) Присутствие цитруллина в белках. Природа 194: 1149–1151
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Rogers GE (1964) Структурные и биохимические особенности волосяного фолликула. В: Монтанья В., Лобитц В.К. (ред.) Эпидермис. Academic Press, Лондон, Нью-Йорк, стр. 179
Google Scholar
Rogers GE (1983)Присутствие цитруллина в структурных белках волосяного фолликула. В: Голдсмит Л.А. (ред.) Биохимия и физиология кожи, пер. изд. Oxford Univ Press, Оксфорд, стр. 475
Google Scholar
Rogers GE (1984) Исследования мультигенных семейств кератина.
Biochem Soc Symp 49, в печати
Google Scholar
Rogers GE, Harding HWJ, Llewellyn-Smith IJ (1977) Происхождение цитруллинсодержащих белков в волосяных фолликулах и химическая природа трихогиалина, внутриклеточного предшественника. Biochim Biophys Acta 495: 159–175
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Rogers GE, Frenkel MJ, Lock RA (1981) Рибонуклеиновые кислоты, кодирующие кератиновый комплекс волос. В: Orfanos CE, Montagna W, Stüttgen G (eds) Исследование волос. Springer, Berlin Heidelberg New York, стр. 84–93
CrossRef
Google Scholar
Roth S, Helwig EB (1964)Цитология дермального сосочка, луковицы и корневых оболочек волос мыши. J Ultrastruct Res 11: 33–51
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Shen S-H, Slightom JL, Smithies O (1981) История дупликации гена глобина плода человека.
Cell 26: 191–203
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Sparrow LG, Inglis AS (1980) Характеристика цианогенбромидных пептидов компонента 7c, основного микрофибриллярного белка шерсти. В: 6th Int Wool Text Res Conf 1980, vol II. S Afr Wool Text Res Inst, Pretoria, стр. 237–246
Google Scholar
Steinert PM, Rogers GE (1971) Синтез кератина волос in vitro. Biochim Biophys Acta 238: 150–155
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Steinert PM, Rogers GE (1973) In vitro исследования синтеза белков кератина волос морской свинки. Biochim Biophys Acta 312: 403–412
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Steinert PM, Harding HWJ, Rogers GE (1969) Характеристика цитруллина, связанного с белком. Biochim Biophys Acta 175: 1–9
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Swart LS, Joubert FJ, Parris D (1976) Гомология в аминокислотных последовательностях белков с высоким содержанием серы из кератинов.
В: Ziegler K (ed) 5th Int Wool Text Res Conf 1975, vol II. Germ Wool Res Inst, Ахен, стр. 254–263
Google Scholar
Swift JA (1967) Электронная гистохимия цистеинсодержащих белков в тонких поперечных срезах человеческих волос. JR Microsc Soc 88: 449–460
CrossRef
Google Scholar
Swift JA (1977) Гистология кератиновых волокон. В: Асквит Р.А. (ред.) Химия натуральных белковых волокон. Plenum Press, Нью-Йорк, стр. 81–146
CrossRef
Google Scholar
Swift JA (1981) Поверхность волос. В: Orfanos CE, Montagna W, Stüttgen G (eds) Исследование волос. Springer, Berlin Heidelberg New York, стр. 65–72
CrossRef
Google Scholar
Swift JA, Bews B (1976) Химия кутикулы человеческого волоса. IV: Выделение и аминокислотный анализ различных субфракций кутикулы, полученных расщеплением проназой и трипсином.
J Soc Cosmet Chem 27: 289–300
Google Scholar
Tenenhouse HS, Gold RJM (1976) Потеря гомологичной группы белков при доминантно наследуемой эктодермальной мальформации. Biochem J 159: 149–160
PubMed
КАС
Google Scholar
Walker MD, Edlund T, Boulet AM, Rutter RJ (1983) Специфическая для клеток экспрессия, контролируемая 5′-фланкирующей областью генов инсулина и химотрипсина. Nature 306: 557–561
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Уорд К.А., Касмарик С.Е. (1980) Выделение матричной РНК кератина шерсти овец. J Invest Dermatol 75: 244–248
CrossRef
пабмед
КАС
Google Scholar
Whiteley KJ, Kaplin IJ (1977) Сравнительное расположение микрофибрилл в орто-, мезо- и паракортикальных клетках волокон шерсти мериноса.
J Text Inst 68: 384–386
CrossRef
Google Scholar
Wilkinson BR (1971) Бесклеточный биосинтез белков кератина шерсти. Biochem J 125: 371–373
PubMed
КАС
Google Scholar
Вудс Э.Ф. (1979) Микрофибриллярные белки шерсти: парциальные удельные объемы и молекулярные массы в денатурирующих растворителях. Aust J Biol Sci 32: 423–435
CAS
Google Scholar
Вудс EF, Gruen LC (1981) Структурные исследования микрофибриллярных белков шерсти: характеристика богатой а-спиралями частицы, полученной в результате хромотриптического расщепления. Aust J Biol Sci 34: 515–526
Google Scholar
Вудс Дж. Л., Орвин Д. Г. (1980) Исследования поверхностных слоев кутикулы шерстяного волокна. в: Parry DAD, Creamer LK (eds) Волокнистые белки: научные, промышленные и медицинские аспекты, том II.